Inmunoglobulinas y sus características estructurales y funcionales

Estructura básica

Las inmunoglobulinas (Ig) son glucoproteínas producidas por los linfocitos B y constituyen el receptor de antígeno de estas células (BCR). Están formadas por:

  • 2 cadenas ligeras (L): de tipo kappa (κ) o lambda (λ), funcionalmente equivalentes.

  • 2 cadenas pesadas (H): determinan la clase o isotipo de la inmunoglobulina.

  • Cada cadena tiene regiones:

    • Variable (V): se une al antígeno.

    • Constante (C): define la clase y función del anticuerpo.

Las cuatro cadenas se ensamblan formando una estructura en “Y”.

Clases (isotipos) y subclases de cadenas pesadas

Las 5 clases principales de inmunoglobulinas, determinadas por el tipo de cadena pesada, son:

Clase Cadena pesada Subclases Forma multimérica Función principal
IgA α IgA1, IgA2 Dímero (en secreciones) Defensa de mucosas
IgD δ – Monómero Función incierta
IgE ε – Monómero Respuesta antiparasitaria y alérgica
IgG γ IgG1, IgG2, IgG3, IgG4 Monómero Inmunidad secundaria y neonatal
IgM μ – Pentámero (en suero) Inmunidad primaria

 La cadena pesada da nombre al isotipo (ej: IgA, IgG) y define sus propiedades funcionales y localización tisular.

Formas multiméricas y la cadena J

  • IgM: Forma pentamérica → 5 monómeros unidos por la cadena J (joining chain) → 10 sitios de unión al antígeno.

  • IgA: Puede formar dímeros unidos por cadena J → 4 sitios de unión al antígeno.

  • La cadena J permite la polimerización sin pérdida de funcionalidad.

Distribución tisular

  • IgA: Principal Ig de las mucosas (tracto respiratorio, digestivo, genitourinario).

  • IgD: Función y localización poco claras.

  • IgE: Presente en tejidos expuestos a parásitos (piel, mucosas); implicada en alergias.

  • IgG: Circulante en sangre; única que atraviesa la placenta.

  • IgM: Circulante en sangre; respuesta inmune primaria.

Variabilidad estructural: Regiones hipervariables

  • La unión antígeno-anticuerpo se da en el parátopo, ubicado en las regiones variables de las cadenas.

  • Estas regiones tienen tres zonas hipervariables por cadena, llamadas CDRs (Complementarity Determining Regions).

  • Las CDRs son responsables de la especificidad del anticuerpo.

La variabilidad genética de las CDRs permite el reconocimiento de millones de antígenos distintos.

Preguntas clave para repasar

  1. ¿Qué tipos de cadenas ligeras existen y qué importancia funcional tienen?

  2. ¿Cuántas clases y subclases de cadenas pesadas existen?

  3. ¿Qué inmunoglobulinas se presentan en formas multiméricas y cómo están unidas?

  4. ¿Dónde se localizan las distintas clases de Ig en el organismo?

  5. ¿Qué son las regiones CDR y por qué son importantes para la variabilidad de las Ig?